国家自然科学基金(30870798)
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- 小肽促进α-突触核蛋白正常折叠的研究
- 2008年
- 目的：在大肠杆菌中研究小肽促进α-突触核蛋白（α—synuclein，α—Syn）（A53T，S129A）的正常折叠。方法：利用分子生物学和生物信息学技术，以α-Syn的疏水区域为基础，设计了4种小肽（Pn：P1-P4）；构建融合蛋白α-Syn—GFP，使α-Syn基因位于GFP上游，各种小肽以双顺反子方式与α-Syn—GFP共同表达；以文献报道的有效促进α-Syn正常折叠的小肽Pc（MGGAVVTGR）为对照，利用融合蛋白折叠在细菌中可视化技术研究小肽Pn影响α-Syn（A53T，S129A）的正常折叠的效果。结果：4种小肽均能更好地促进α-Syn（S129A）的正常折叠；和对照Pc相比，小肽P2（MRGGAVVTGR）使α-Syn（A53T）正常折叠提高了10％，小肽P4（MRVGGAVVR）使α-Syn（S129A）正常折叠提高了83％。结论：在大肠杆菌中，小肽可以不同程度的促进α-Syn（A53T，S129A）的正常折叠。
- 李良刘志刚徐锐李伟丽周帮顺汪浩勇
- 关键词：帕金森病Α-突触核蛋白小肽蛋白质折叠融合蛋白大肠杆菌
- 基于不同基质纯化重组蛋白的研究进展
- 2023年
- 重组蛋白生产的目的是获得高质量的纯蛋白样品,在蛋白纯化过程中是基于不同类型的纯化标签对目的蛋白进行回收利用,为满足高效获得符合要求的产品这一需求,各种快速分离纯化重组蛋白的技术应运而生。标签介导的蛋白质功能材料质已成为纯化目的蛋白最绿色和经济有效的方法,未来对这些环保材料在蛋白纯化的应用将进一步扩大。因此,开发快速、可靠和具有成本效益的重组蛋白分离和纯化技术一直是重要的考虑因素,并应用于生物技术和生物医学等领域。本文主要综述了来自不同基质材料对重组蛋白纯化过程进行阐明,从而获得高产率、高纯度和高活性的重组蛋白。
- 张飞飞朱睿姜学权胡俊毅方逸超汪浩勇
- 关键词：重组蛋白蛋白质纯化功能材料纯化技术
- DJ-1协同小肽抑制α-synuclein的聚集
- 2009年
- 在大肠杆菌中共表达DJ-1(PARK7)蛋白、小肽和-αSyn,研究DJ-1影响小肽抑制α-Syn(Α53T,S129Α)聚集的效果.以文献报道的效果最好的小肽为对照,构建4种小肽(Pn:P1-P4)与DJ-1共同表达的双顺反子,共表达融合蛋白α-Syn-GFP;利用融合蛋白的折叠在细菌中可视化技术研究DJ-1协同小肽Pn抑制α-Syn(Α53T、S129Α)聚集的效果.发现:DJ-1与小肽P1(MRGVVΑΑΑR)的共同作用,能显著抑制α-Syn(S129A)的聚集,其效果提高了29%;对于α-Syn(A53T),在DJ-1的协同作用下,小肽P3(MRVGGΑVVTGR)抑制α-Syn(A53T)聚集的效果提高了134%,小肽P4(MRVGGΑVVR)提高了129%.结论表明,在大肠杆菌中,DJ-1与小肽的相互作用可以不同程度的抑制α-Syn(Α53T,S129Α)的异常聚集.
- 徐锐李良熊平汪浩勇
- 关键词：帕金森病Α-突触核蛋白DJ-1小肽
