武汉市科技攻关计划项目(200920137006)
- 作品数：11 被引量：129H指数：8
- 相关作者：汪海波梁艳萍汪海婴张寒俊王孟津更多>>
- 相关机构：武汉工业学院华中科技大学武汉轻工大学更多>>
- 发文基金：武汉市科技攻关计划项目湖北省自然科学基金国家自然科学基金更多>>
- 相关领域：轻工技术与工程化学工程医药卫生环境科学与工程更多>>
- 草鱼鱼鳞中活性胶原蛋白提取工艺及参数优化被引量：10
- 2010年
- 以草鱼鱼鳞为原料,在低于蛋白变性温度的条件下提取酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),并对鱼鳞原料的前处理方法、胶原蛋白提取工艺进行优化。结果表明,在鱼鳞原料的前处理工艺中,以0.1mol/L的Na2CO3溶液为试剂脱除原料中杂蛋白的最佳工艺条件为室温、料液比1:40(g/mL),300r/min搅拌处理3次,每次6h;以0.3mol/L的EDTA为试剂脱除原料中矿物质杂质的最佳工艺条件为室温、料液比1:60,搅拌处理3次,每次12h;ASC的最佳提取工艺条件为:提取温度不高于25℃,料液比1:60,醋酸浓度0.8mol/L,提取3次,每次24h;PSC的最佳提取工艺条件为:胃蛋白酶用量为鱼鳞原料质量的3.0%、醋酸浓度0.8mol/L、料液比1:30、提取温度4℃、提取2次,每次24h。
- 王艳汪海波桂萌王孟津张含俊刘良忠
- 关键词：草鱼鱼鳞胶原蛋白参数优化
- 乌鳢和草鱼鱼皮胶原蛋白的提取与理化性能分析被引量：12
- 2013年
- 以草鱼鱼皮和乌鳢鱼皮为原料,提取并分离纯化酸溶性胶原蛋白和酶溶性胶原蛋白,在此基础上通过胶原蛋白的结构鉴定、热稳定性分析和体外酶降解性能分析系统比较两种胶原蛋白在分子结构和理化性能上的异同点并与哺乳动物来源的猪皮胶原蛋白相比较。结果表明:提取所得的5种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原;不同提取来源的胶原蛋白具有相似的二级结构,但其在氨基酸组成、蛋白质一级结构等方面仍存在显著的差异性;差示扫描量热仪(DSC)分析结果表明:5种胶原蛋白的热变性温度分别为:猪皮酶溶性胶原蛋白(PSC)41.58℃、草鱼酸溶性胶原蛋白(ASC)35.62℃、草鱼鱼皮PSC 35.81℃、乌鳢鱼皮ASC 33.85℃和乌鳢鱼皮PSC 34.06℃;体外酶降解性能的分析结果表明:几种胶原蛋白样品的酶降解率依次为乌鳢鱼皮PSC>草鱼鱼皮PSC>乌鳢鱼皮ASC>草鱼鱼皮ASC>猪皮PSC。与草鱼鱼皮和乌鳢鱼皮胶原蛋白相比,猪皮胶原蛋白具有更好的热稳定性和耐酶降解性能。在两种淡水鱼来源的胶原蛋白之间,草鱼鱼皮胶原具有比乌鳢鱼皮胶原更好的热稳定性和酶解稳定性。同时,酸法提取的胶原蛋白比酶法提取的胶原蛋白具有更好的酶解稳定性能。
- 王忠稳汪海波梁艳萍李云雁王敏汪海婴
- 关键词：草鱼乌鳢胶原蛋白理化性能
- 草鱼皮胶原的体外自组装动力学研究被引量：14
- 2014年
- 体外自组装是天然胶原的重要分子行为特征之一,并对胶原基产品性能产生显著影响。以草鱼皮酶溶性胶原蛋白为研究对象,重点开展胶原体外自组装动力学行为、影响因素、组装纤维的微观结构及其热稳定性能研究。浊度实验和自组装程度分析的结果表明,草鱼皮胶原蛋白具备体外自组装能力,其自组装进程受胶原质量浓度、pH值、离子强度、温度等因素的影响。在pH 7~8、胶原质量浓度3~5 mg/mL、体系温度25~30℃以及NaCl浓度0~200 mmol/L条件下胶原自组装进程较快、自组装程度较高;组装动力学分析的结果表明,在较高的离子强度(NaCl浓度300 mmol/L)和较低的组装温度(20℃)时,胶原组装进程表现为:成核、组装和平衡3个阶段,而在较高组装温度(25~30℃)和较低离子强度时(NaCl浓度0~200 mmol/L),胶原组装进程表现为:快速组装段、低速组装段和平衡段;胶原纤维形态学观察结果表明,草鱼皮胶原组装纤维具有典型的D周期特征但D周期长度值(64.6 nm)小于哺乳动物胶原纤维(约67 nm);示差扫描量热法(differential scanning calorimetry,DSC)分析结果表明,经纤维重组后,草鱼皮胶原蛋白的热稳定性得到明显提升。
- 赵燕鲁亮杨玲邓明霞杨欢汪海波
- 关键词：淡水鱼胶原蛋白自组装动力学
- 草鱼鱼鳞胶原蛋白的提取及其部分生物学性能被引量：31
- 2012年
- 以草鱼鱼鳞为原料,分别提取鱼鳞中的酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),着重开展了其包括热稳定性、体外酶降解性以及胶原海绵材料特性在内的相关研究,并与哺乳动物来源的猪皮胶原(PC)相比较。实验结果表明,制备所得的3种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原并具有完整的三螺旋结构;PC的热变性温度(41.6℃)明显高于ASC(34.8℃)和PSC(35.2℃);3种胶原蛋白的体外酶降解性能受水解酶的种类、胶原蛋白提取方法、胶原蛋白来源、胶原蛋白受热历史以及蛋白的自组装程度影响。胶原蛋白酶、胰蛋白酶和木瓜蛋白酶对淡水鱼胶原均具有不同程度的降解能力,但胶原蛋白酶的降解能力最强;相同条件下,3种胶原蛋白体外酶降解率依次为ASC>PSC>PC;经热变性处理后胶原蛋白的体外酶降解率明显提高而经体外自组装处理后其体外酶降解率均出现不同程度的降低;3种胶原样品冻干后得到的胶原海绵材料具有不同的机械性能和组织结构,ASC和PSC海绵是一种多孔但拉伸承受力较弱的海绵材料,而PC则与之相反。
- 汪海波梁艳萍汪海婴周坚张寒俊
- 关键词：草鱼鱼鳞胶原蛋白生物学性能
- 交联方法对草鱼皮胶原蛋白海绵性能的影响被引量：8
- 2013年
- 为探讨不同交联方法对草鱼皮胶原蛋白海绵材料性能的影响,实验以草鱼鱼皮为原料,提取、纯化胶原蛋白并制备胶原海绵材料。在此基础上,分别用紫外交联、热交联、戊二醛交联以及EDC/NHS交联方法处理胶原海绵,通过测定材料的交联度、热变性温度、拉伸强度和体外抗酶降解性能,比较了不同方法的交联效果。结果发现,提取所得的草鱼皮胶原蛋白为典型的Ⅰ型胶原;经不同方法交联处理后,海绵材料交联度依次为戊二醛(72.0%)>EDC/NHS(32.5%)>热交联(29.9%)>紫外交联(15.6%);与对照胶原材料相比,戊二醛处理后,胶原材料的热变性峰值温度(67.4℃)、最大拉伸强度(125.6 kPa)和体外抗酶降解性能均有显著提升(P<0.05);EDC/NHS处理后,胶原材料的热变性焓显著提升(6.86 J/g),同时材料的拉伸强度(98.6 kPa)和体外抗酶降解性能也得到适度增加(P<0.05)。紫外交联和热交联对草鱼皮胶原材料性能的改善作用比较有限,并可能导致胶原分子的部分变性。红外光谱的分析结果表明,戊二醛处理可导致草鱼皮胶原三螺旋分子内产生新的共价键交联从而使材料性能改善,而EDC/NHS处理主要导致胶原分子间产生新的氢键交联并可提高胶原材料的稳定性。研究表明,戊二醛和EDC/NHS交联能有效提高胶原海绵材料的性能,而热交联和紫外交联对材料性能的改善作用非常有限。
- 汪海波梁艳萍李云雁王敏方成汪海婴
- 关键词：草鱼鱼皮胶原蛋白交联
- 鲟鱼鱼皮胶原蛋白的提取及其理化性能分析被引量：39
- 2013年
- 从鲟鱼鱼皮中分别提取、纯化酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),并对鲟鱼鱼皮胶原蛋白分子结构组成及理化性能进行测定和分析,并与哺乳动物来源的牛跟腱胶原进行比较研究。结果表明:提取所得的鲟鱼鱼皮胶原和牛跟腱胶原均为典型的Ⅰ型胶原;鲟鱼鱼皮胶原ASC和PSC的氨基酸组成和蛋白二级结构基本一致,但与牛跟腱胶原有较明显的差异性;胶原蛋白的理化性能分析结果表明:鲟鱼鱼皮胶原蛋白ASC和PSC的热变性温度(28.04、28.13℃)明显低于牛跟腱胶原蛋白的变性温度(42.81℃);在溶液状态下,牛跟腱胶原蛋白更容易形成分子间的聚集体且展现出比鲟鱼鱼皮胶原蛋白更好的耐酶降解能力。
- 杨玲赵燕鲁亮王忠稳宋保垒王占方汪海波
- 关键词：胶原蛋白理化性能
- 草鱼鱼鳞胶原蛋白的提取及其理化性质研究被引量：13
- 2009年
- 以草鱼鱼鳞为原料,在低于蛋白变性温度的条件下提取酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),并对其理化性质进行系统测定。实验结果表明,ASC和PSC的热变性温度分别为30～35℃和28～35℃;PSC在溶解性能、乳化性能和乳化稳定性方面优于ASC,而在溶液黏度、吸水性能、吸油性能、起泡性以及泡沫稳定性方面,ASC明显好于PSC。
- 王孟津汪海波桂萌丁超
- 关键词：草鱼鱼鳞胶原蛋白理化性质
- 草鱼鱼鳞胶原蛋白的流变学性能研究被引量：13
- 2009年
- 以草鱼鱼鳞为原料,在低于蛋白变性温度的条件下提取酸溶性胶原蛋白(acid-soluble collagens,ASC)和酶溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagens,PSC),并对其溶液流变学性能进行系统测定。实验结果表明,在实验选择的剪切速率范围内,ASC和PSC溶液均表现为典型非牛顿流体的假塑性流动行为,即溶液黏度随剪切速率的增加而减小;在相同浓度条件下,溶液黏度的大小依次为ASC>PSC>明胶;剪切速率、温度、pH值等因素对ASC和PSC溶液流体性能均有显著影响;在0.6%浓度条件下,ASC和PSC溶液主要表现为流体行为,基本不具备凝胶的弹性行为;胶原蛋白发生热变性后,其流体的弹性行为增强而黏性行为下降。
- 汪海波王孟津张寒俊徐群英
- 关键词：草鱼鱼鳞胶原蛋白流变学性能
- 草鱼鱼鳞胶原蛋白体外自组装行为的研究被引量：7
- 2011年
- 以草鱼鱼鳞为原料,分别提取鱼鳞中的酸溶性胶原蛋白(ASC)和胃蛋白酶溶性胶原蛋白(PSC),在对胶原蛋白分子结构表征的基础上,开展鱼鳞胶原蛋白体外自组装行为的研究,并与哺乳动物来源的猪皮胶原(PC)相比较。结果表明:制备所得的3种胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原,3种胶原蛋白的分子质量和二级结构较为相似,但氨基酸组成存在一定差异。采用浊度实验的方法观察胶原蛋白的体外自组装行为,结果表明:在合适的温度和pH值条件下,3种胶原蛋白均可产生体外自组装行为,其自组装进程可划分为迟滞段、快速上升段和平稳段3个阶段,其出现时间受溶液pH值的影响;在相同条件下,PC的体外自组装程度最高,其次为鱼鳞PSC和ASC;环境温度、胶原蛋白质量浓度以及蛋白的热变性处理均会不同程度的影响胶原蛋白的体外自组装行为。
- 梁艳萍王艳汪海波张寒俊周坚刘良忠
- 关键词：草鱼鱼鳞胶原蛋白自组装
- 鱼源胶原蛋白海绵材料的构建及其生物学性能被引量：11
- 2012年
- 目的构建鱼源胶原海绵材料,评价其生物学性能并与哺乳动物来源的胶原海绵材料相比较。方法分别从草鱼鱼皮和猪皮中提取鱼皮酸溶性胶原蛋白(SKA)、鱼皮酶溶性胶原蛋白(SKP)和猪皮酶溶性胶原蛋白(PSP),采用氨基酸组成分析和SDS-PAGE凝胶电泳对胶原蛋白进行结构鉴定;以制备所得的3种胶原蛋白构建柱状胶原海绵材料,采用差式扫描量热仪(DSC)、体外模拟胶原蛋白酶降解、材料拉伸性能分析以及NIH/3T3细胞培养实验评价胶原海绵材料的热稳定性、降解性、生物相容性和材料机械力学性能。结果从鱼皮和猪皮中分离、纯化得到的SKA、SKP和PSP均为典型的Ⅰ型胶原,SKA和SKP的氨基酸组成基本一致,但它们与PSP在氨基酸组成上存在部分差异。SKA和SKP的热变性温度分别为(35.6±0.2)℃和(35.8±0.3)℃,明显低于PSP的热变性温度(41.6±0.3)℃(P<0.05)。与PSP海绵相比,SKA和SKP海绵材料具有更好的耐胶原酶降解能力和材料拉伸强度,但其材料的延展性能低于PSP海绵(P<0.05)。在NIH/3T3培养实验中,3种胶原海绵材料均没有出现抑制细胞生长现象(P>0.05),SKP和PSP在培养48h和96h时展现出促进细胞增殖的能力(P<0.05)。结论鱼源胶原海绵材料在生物学性能上与哺乳动物来源的胶原海绵材料各有优劣,具备应用于生物医学材料领域中的潜在价值。
- 汪海婴梁艳萍李云雁王敏汪海波
- 关键词：胶原海绵生物学性能
