黄仲贤
- 作品数：69 被引量：202H指数：8
- 供职机构：复旦大学化学系更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金上海市浦江人才计划项目中国科学院科学基金更多>>
- 相关领域：生物学医药卫生理学文化科学更多>>
- 光谱法研究细胞色素c氧化酶Cu_A结构域蛋白的稳定性被引量：1
- 2004年
- 利用荧光光谱和圆二色谱研究了细胞色素 c氧化酶 Cu A 结构域蛋白的稳定性。结果表明 ,随着溶液p H值的升高 ,Cu A 结构域蛋白的稳定性降低。随着温度的升高 ,Cu A结构域蛋白的二级结构遭到破坏。脱金属形式蛋白的热稳定性减小 ,表明双核金属铜中心的存在对 Cu A
- 李连之宋爱新黄仲贤
- 关键词：细胞色素C氧化酶荧光光谱圆二色谱
- 一种获得高纯度淀粉样多肽Aβ<Sub>(1-40)</Sub>的方法
- 本发明属于基因工程和蛋白工程领域，具体涉及一种获得高纯度淀粉样多肽Aβ<Sub>(1-40)</Sub>的方法。目前，淀粉样多肽多为利用化学合成的手段获得，本发明首次采用生物工程方法表达可溶性的淀粉样多肽。本发明以smt...
- 谭相石包勤贵丁志春黄仲贤
- 文献传递
- 生命起源、生命进化与生命必需金属元素被引量：1
- 1989年
- 《生命起源、生命进化与生命必需金属元素》一文则是更古老的生命起源、进化等课题在今天的认识。这也算是生命科学课题广泛、内容深奥的一个反映吧。
- 黄仲贤
- 关键词：生命进化化学进化金属蛋白生命科学
- 细胞色素c氧化酶可溶性Cu_A结构域的表达、分离纯化和初步表征被引量：2
- 2001年
- 细胞色素ｃ氧化酶亚基Ⅱ含有可溶性双核铜中心 ＣuＡ结构域蛋白．报道了 Ｐａｒａｃｏｃｃｕｓ ｖｅｒｓｕｔｕｓ菌ＣuＡ结构域的基因克隆、表达和分离纯化及其初步表征．编码ＣuＡ结构域的基因插入 pＥＴ１１ｄ质粒载体中，于Ｅ．ｃｏｌi ＢＬ２１（ＤＥ３）中进行表达．结果表明， ＣｕＡ结构域蛋白在这个表达体系中主要以包涵体的形式存在，表达量占菌体总蛋白的１０％左右．经尿素溶解，Ｃｕ～＋／Ｃｕ～２＋重组复性，Ｑ－Ｓｅpｈａｒｏｓｅ快速阴离子交换柱和Ｓｅｐｈａｄｅｘ－Ｇ７５凝胶过滤柱纯化，得到了电泳纯的紫红色可溶性蛋白．紫外-可见吸收光谱在４７８nm有较强吸收峰， ５３０nm处有一肩峰，在 ３６０和 ８０６ nm处有弱吸收峰，它们可归属为混价双金属核中心（Ｃｕ２Ｓ２Ｒ２）中Ｃu－Ｃu和Ｃu－Ｃu间的电荷转移与轨道相互作用．圆二色谱表明其二级结构主要为β－折叠形式．荧光激发谱最大波长为 ２８０nm，发射谱最大波长为 ３４５ nm．
- 李连之宋爱新谢毅黄仲贤E.de WaalU.KolczakG.W.Canters
- 关键词：细胞色素C氧化酶分离纯化光谱性质基因克隆
- 一个新锌指蛋白的表达和纯化——ZNF191蛋白及其锌指区ZNF191(243-368)被引量：3
- 1999年
- 通过PCR方法 ,将ZNF1 91基因的cDNA的第一开链阅读框 (ORF)及其锌指区ZNF1 91 ( 2 43 36 8)装入PTSA 1 8表达载体 ,以E .coliBL2 1 (DE3)为宿主菌 ,成功地表达了目标蛋白 ,并通过DEAE5 2 ,CM2 3,Heparin Sephrose 4B等层析柱对目标蛋白进行了纯化 .ZNF1 91锌指蛋白及其锌指区ZNF1 91 ( 2 43 36 8)蛋白经考马斯亮蓝染色的聚丙烯酰胺凝胶电泳检查 ,纯度达单一带水平 .其中对ZNF1 91蛋白经N端氨基酸微序列分析证明为目的蛋白 .
- 刘玉奇余龙余文浩施少林孙炳耘吴国俊黄仲贤
- 关键词：锌指蛋白纯化DNA
- 人类可溶性鸟苷酸环化酶介导NO信号转导的结构基础及性质研究
- 钟方芳王红艳潘洁刘潇潇应天雷黄仲贤谭相石
- 关键词：SGC
- 基于化学小分子NO、CO等与金属酶作用机制的化学生物学研究
- ＜正＞金属蛋白、金属酶在整个蛋白质框架中占有三分之一,它们的作用涉及电子传递、物质、能量代谢、信号转导、基因调控和药物代谢等各个方面。特别是在很多疾病的病理过程中特定的金属蛋白、金属酶的表达、定位、结构、功能等方面的变化...
- 钟方芳朱小飞刘奕王红艳谭相石黄仲贤
- 文献传递
- Prion疾病与生物无机化学被引量：1
- 2000年
- 介绍了除病菌、病毒以外的第三种病原体—病蛋白 Prion。这种病原蛋白的本质是正常蛋白的异常折叠 ,因此又被称为蛋白分子的“构象病”。还介绍了这种病蛋白的可能致病机理。铜离子对这种病蛋白生成的重要作用 ,充分显示了生物无机化学这门新兴学科的重要性和前沿性。
- 黄仲贤陆君霞王韵华
- 关键词：PRION生物无机化学铜离子疯牛病
- 金属置换碳酸酐酶及其生成动力学
- 1992年
- 本文报道了金属置换碳酸酐酶的活性研究。指出了离子半径的大小,配位构型的要求,热力学稳定性和配位体交换动力学是决定各种金属置换碳酸酐酶活性的重要因素。并用金属置换法测定了Ni(Ⅱ)与apo-CA形成金属酶的反应动力学速率常数。在25℃、pH7.47时,K_(fNi(Ⅱ)-CA)为14.01·mol^(-1)sec^(-1),较之于Zn(Ⅱ)-CA的速率常数小10~3倍。Cd(Ⅱ)-CA的生成动力学为一快反应,采用配位竞争法,在邻菲罗啉配位剂存在下,测得了Cd(Ⅱ)-CA生成动力学的条件速率常数在o-phen浓度为1.96和2.92×10^(-4)mol·1^(-1)时分别为137.1和114.61·mol^(-1)sec^(-1)。这一研究提示了镉对生物体的毒性作用的一个重要方面是使锌酶失活。而配位剂的存在大大降低了镉与脱辅基锌酶的反应动力学,这也是它们显示解毒功能所在。
- 黄仲贤胡红雨
- 关键词：碳酸酐酶
- 血红素蛋白结构及功能的相互转换被引量：9
- 2006年
- 本文综述了利用蛋白质工程方法,实现不同血红素蛋白之间结构及功能的相互转换,包括氧载体与电子传递蛋白间的相互转换、氧载体与生物催化剂间的相互转换、电子传递蛋白与生物催化剂间的相互转换,以及不同类型血红素蛋白之间的相互转换。这些成功的研究成果,丰富了我们对金属蛋白结构-性质-反应-功能之间精妙关系的深入认识。
- 林英武黄仲贤
- 关键词：血红素蛋白
