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杨勇飞
作品数:
5
被引量:38
H指数:2
供职机构:
广西师范大学
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发文基金:
国家自然科学基金
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相关领域:
理学
一般工业技术
电气工程
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合作作者
梁宏
广西师范大学化学化工学院化学系
申泮文
广西师范大学
周永洽
广西师范大学
罗锦新
广西师范大学
查丹明
广西师范大学
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紫外光谱
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光谱学
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光谱研究
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白蛋白
机构
5篇
广西师范大学
1篇
南开大学
作者
5篇
梁宏
5篇
杨勇飞
2篇
罗锦新
2篇
申泮文
2篇
周永洽
1篇
李舒婷
1篇
涂楚桥
1篇
闭献树
1篇
伍正清
1篇
查丹明
1篇
袁余洲
1篇
李俊
1篇
卢方平
传媒
2篇
广西师范大学...
2篇
光谱学与光谱...
1篇
广西科学
年份
1篇
1999
1篇
1996
1篇
1995
1篇
1994
1篇
1993
共
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等离子点时钴-HSA金属中心的结构
被引量:10
1996年
用紫外光谱研究了等离子点时1:1Co(Ⅱ)-HSA配合物金属中心的结构,结果表明:该配合物的中心钴在低浓度时以Co(Ⅱ)和Co(Ⅲ)两种氧化态共存,高浓度时(>3.0×10-4mol·L-1)仅以Co(Ⅲ)氧化态存在;且金属中心随着浓度增大发生"八面体→四方锥→四方平面"的构型变化。与生理pH时金属中心的结构存在显著差别,可用pH效应加以解释。
梁宏
杨勇飞
李俊
卢方平
周永洽
申泮文
关键词:
钴配合物
HSA
PH效应
紫外光谱
X光光谱在超导研究领域中的应用
1993年
简要论述X光光谱在超导研究领域中的应用。
杨勇飞
梁宏
关键词:
光谱学
超导体
XANES
Mn(Ⅱ)、Co(Ⅱ)与HSA相互作用的荧光光谱研究
被引量:27
1999年
用荧光光谱法研究了生理pH和等离子点(pH= 5.30) 时Mn(Ⅱ)、Co(Ⅱ)与HSA的相互作用。根据Fo¨rste 非辐射能量转移理论, 得到了不同pH时Mn(Ⅱ),Co(Ⅱ)在HSA中的第一强结合位置与Trp-214残基间的距离。这一结果远大于文献报道值,根据Mn(Ⅱ)、Co(Ⅱ)在HSA 中的结合部位及HSA
查丹明
李舒婷
杨勇飞
涂楚桥
梁宏
申泮文
关键词:
人血清白蛋白
锰
钴
荧光光谱
等离子点时Mn(Ⅱ)-BSA配合物金属中心的结构
被引量:2
1995年
在BSA(bovineserumalbumin)的等离子点pH=5.3时,研究了1:1Mn(Ⅱ)-BSA配合物金属中心的紫外LMCT跃迁谱带,结果表明;该配合物的金属中心锰在实验浓度范围内始终保持着五配位的四方锥构型(浓度大于1.5×10-4mol·L-1时构型发生不同程度的畸变),此结果与该条件下Mn(Ⅱ)-HSA(humanserumalbumin)体系的极相似,但与生理pH下的构型有着很大差异;结合的位置最可能位于N-端Asp1-Thr2-His3-三肽段上,涉及的配体是Asp1上的α-NH2和COO-,His3上的咪唑基氮、Thr2-His3之间的两个去质子肽氮.
袁余洲
杨勇飞
伍正清
闭献树
罗锦新
梁宏
关键词:
配合物
锰
白蛋白
等离子点时Mn(Ⅱ)-HSA金属中心的结构
被引量:2
1994年
用紫外光谱研究了等离子点时Mn(Ⅱ)-HSA(Humanserumalbumin)金属中心的结构。结果表明:Mn(Ⅱ)-HSA金属中心的配位结构为规则或不规则的四方锥形构型,与生理pH下存在四方锥→四方平面构型转变不同。Mn(Ⅱ)的结合位置仍在HSA的N端三肽段,与Asp1的α-NH2,His3的咪唑基N及两个去质子肽氮配位。用配位环境差异可对这两种pH条件下的不同结果进行解释。
杨勇飞
梁宏
俞丽娟
罗锦新
周永洽
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