郭荣
- 作品数：3 被引量：0H指数：0
- 供职机构：中国科学院微生物研究所更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金国家重点基础研究发展计划国家杰出青年科学基金更多>>
- 相关领域：生物学更多>>
- Ssh10b2与其同源蛋白Ssh10b在细胞含量及固定DNA超螺旋的能力上存在明显差异
- 2006年
- 极端嗜热古菌———芝田硫化叶菌(Sulfolobus shibatae)基因组含一对亲缘关系较远的同源基因,ssh10b和ssh10b2。这对同源基因编码的蛋白(Ssh10b和Ssh10b2)属于古菌Sac10b DNA结合蛋白家族。关于Ssh10b以及与其极为相似的硫矿硫化叶菌(S.solfataricus)Sso10b、嗜酸热硫化叶菌(S.acidocaldarius)Sac10b蛋白已有较多研究,推测这些蛋白可能在染色体组织和包装、DNA重组、基因表达调控等方面起作用。克隆并在大肠杆菌中表达了ssh10b2基因,纯化了重组Ssh10b2蛋白。免疫印迹定量分析表明,ssh10b2在芝田硫化叶菌中有表达,但其细胞含量仅相当于Ssh10b的约十分之一。重组Ssh10b2对双链DNA的亲和力低于Ssh10b。此外,Ssh10b2和Ssh10b在与双链DNA结合时表现出相似的凝胶阻滞模式。有意思的是,Ssh10b2固定DNA负超螺旋的能力明显低于Ssh10b。这些结果提示,Ssh10b和Ssh10b2可能具有不同的生理作用。
- 郭荣薛宏霍笑风徐冬一胡晋川黄力
- 关键词：极端嗜热古菌芝田硫化叶菌
- 芝田硫化叶菌Ssh7蛋白的进化保守性及DNA结合特性
- 2002年
- 嗜酸热古菌——芝田硫化叶菌（Sulfolobus shibatae）合成大量7kD DNA结合蛋白Ssh7.Southern杂交结果显示,该菌基因组中含有两个编码Ssh7蛋白的基因,分别命名为ssh7a和ssh7b.对这两个基因进行了克隆、序列测定和在大肠杆菌中的表达.测序结果表明,两个Ssh7多肽仅在3个氨基酸位置上有差异;此外,ssh7a和ssh7b的顺式调控序列也十分相似,提示存在着维持两个基因的序列和表达都不变的选择压力.杂交结果还显示,与芝田硫化叶菌一样,硫磺矿硫化叶菌（Sulfolobus solfataricus）基因组中也含有两个编码7 kD蛋白的基因.结合其他报道,这一结果提示编码7kD蛋白的基因可能在硫化叶菌种间分歧形成之前发生了基因复制.采用电泳迁移率改变试验（EMSA）分析了天然及重组Ssh7蛋白与双链DNA片段之间的相互作用.天然和重组蛋白的EMSA行为相似,说明Ssh7与DNA的相互作用既不受发生在天然蛋白赖氨酸残基上的甲基化的影响,也不受两种多肽异构体之间在序列上的差异的影响.在所采用的实验条件下,Ssh7与双链DNA片段结合时的结合位点大约为6.6bp,表观解离常数为（0.7～1.0）×10-4mol/L.此外,Ssh7与负超螺旋DNA的结合强于与线性和松弛DNA的结合.
- 陈绪林郭荣黄力R.Hong
- 关键词：芝田硫化叶菌进化保守性极端嗜热古菌DNA结合蛋白
- 古菌Sac10b家族蛋白的生化性质和功能研究
- 本研究显示，Mja10b(来自詹氏产甲烷球菌，Topt=85℃)、Mth10b(来自热自养甲烷球菌，Topt=65℃)、Mma10b(来自海沼甲烷球菌，Topt=37℃)和Mvo10b(来自沃氏甲烷球菌，Topt=37℃...
- 郭荣
- 关键词：RNA结合蛋白细胞含量热稳定性古菌
- 文献传递
