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袁余洲
作品数:
3
被引量:42
H指数:2
供职机构:
广西师范大学化学化工学院生物无机化学研究所
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发文基金:
国家自然科学基金
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相关领域:
理学
生物学
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合作作者
梁宏
广西师范大学化学化工学院生物无...
黄瑾
广西师范大学化学化工学院生物无...
杨勇飞
广西师范大学
罗锦新
广西师范大学
伍正清
广西师范大学
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广西师范大学
作者
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梁宏
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罗锦新
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中国科学(B...
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广西师范大学...
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第四届全国配...
年份
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2001
1篇
1995
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Fe(Ⅱ)与HSA或BSA的结合平衡及后续效应研究
本文用紫外光谱扫描发现等电点PH(5.3)条件下,Fe(Ⅱ)与人血清白蛋白的结合有明显的滞后效应,测得并讨论了这一构象变化的速度常数和活化参数.
黄瑾
袁余洲
梁宏
关键词:
血清蛋白
文献传递
紫外光谱、荧光光谱及平衡透析研究磷钨杂多酸与HSA或BSA的结合平衡
被引量:40
2001年
采用紫外光谱法、荧光光谱法并结合平衡透析法研究了磷钨杂多酸(H7[P(W2O7)6]·xH2O)与人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)或牛血清白 蛋白(bovine serum albumin,BSA)的结合平衡.观测到在生理pH7.43条件下磷钨杂多酸使HSA和BSA的紫外吸收峰增强,并使HSA和BSA的特征荧光峰猝灭.Scatchard图分析表明,磷钨酸在HSA和BSA中均有一个强结合部位.通过非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程,得出磷钨酸-HSA和磷钨酸-BSA体系的逐级稳定常数.
黄瑾
袁余洲
梁宏
关键词:
磷钨杂多酸
紫外光谱
荧光光谱
平衡透析
HSA
BSA
等离子点时Mn(Ⅱ)-BSA配合物金属中心的结构
被引量:2
1995年
在BSA(bovineserumalbumin)的等离子点pH=5.3时,研究了1:1Mn(Ⅱ)-BSA配合物金属中心的紫外LMCT跃迁谱带,结果表明;该配合物的金属中心锰在实验浓度范围内始终保持着五配位的四方锥构型(浓度大于1.5×10-4mol·L-1时构型发生不同程度的畸变),此结果与该条件下Mn(Ⅱ)-HSA(humanserumalbumin)体系的极相似,但与生理pH下的构型有着很大差异;结合的位置最可能位于N-端Asp1-Thr2-His3-三肽段上,涉及的配体是Asp1上的α-NH2和COO-,His3上的咪唑基氮、Thr2-His3之间的两个去质子肽氮.
袁余洲
杨勇飞
伍正清
闭献树
罗锦新
梁宏
关键词:
配合物
锰
白蛋白
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