β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)是一种营养丰富的牛乳清蛋白,但也是导致牛乳过敏的主要过敏原;本文以β-Lg为研究对象,通过酶联免疫吸附法、电泳、圆二色谱及荧光光谱等方法,在蛋白与糖的质量比为1:2、修饰温度60℃、反应时间3 h、反应环境p H 7.4和不同高压脉冲电场(pulsed electric fields,PEF)强度反应条件下,对β-Lg-半乳糖复合物中β-Lg的抗原性变化及反应产物的结构特性进行研究。结果表明:经过PEF结合糖基化处理后,β-Lg抗原性显著降低,且PEF预处理会促进β-Lg抗原性降低,在电场强度25 k V/cm下预处理90μs后进行糖基化,β-Lg抗原性降低最多,降低了约72.9%;其分子量增大;α-螺旋和β-转角结构减少,而β-折叠和无规则卷曲结构逐渐增多;表面疏水性和内源性荧光强度均降低;自由巯基含量先升高后下降,这为制备低致敏性β-Lg提供了一种新的方法。
采用高压脉冲电场(pulsed electric field,PEF)结合糖基化处理β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg),在β-Lg与半乳糖质量比1:2、反应温度60℃、反应时间3 h、p H 7.4和不同PEF强度反应条件下,研究改性前后β-Lg的过敏原性和功能性质的变化。结果表明,经过PEF结合糖基化处理后,β-Lg自由氨基含量显著降低,β-Lg过敏原性有一定程度下降,15 kV/cm PEF处理90μs后进行糖基化,过敏原性降低程度最大;在此条件下,β-Lg的溶解性、乳化性、乳化稳定性及抗氧化活性显著提高(P<0.05)。这为制备低致敏性且功能性质好的β-Lg提供了一种新的方法。
以大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)和乳糖(lactose)为原料,研究了固相混合体系经不同微波处理时间后分子质量、自由氨基及流变性能的变化。结果表明:随着微波时间的延长,SPI分子质量分布向高分子质量偏移,自由氨基含量显著降低。SPI经微波糖基化处理120 s后,溶液的流变特性发生改变,与未处理SPI相比呈现出更大的弹性。动态黏弹性分析表明,改性后样品溶液储能模量随温度变化不明显,而原样SPI溶液储能模量在降温阶段明显增大,可为具有热加工稳定性的新型大豆分离蛋白的研发提供一种新途径。
